Page 100 - 《精细化工》2020年第2期
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·302·                             精细化工   FINE CHEMICALS                                 第 38 卷

                 如前文，Arg 和 Lys 结构上的差异也决定了它                     是梯度加热至温度高于蛋白质变性温度后，蛋白质
            们在改造机理上的不同。LI 等            [84] 对比研究了 Arg/Lys      结构展开，蛋白质与蛋白质之间可能出现少量聚集，
            对大豆油-肌球蛋白乳状液的影响，发现 Arg/Lys 能                       甚至变性，蛋白质由溶胶态变为预凝胶态；二是随
            提高乳状液的乳化活性和稳定性，降低分层指数以                             着温度降至室温或冷藏温度，预凝胶态在各种共价
            及水相中残留蛋白质的含量；此外还发现，Arg 能                           和非共价键的共同作用下发生有序聚集，形成蛋白
            增加肌球蛋白的界面压力和穿透速率，但降低了扩                             质网络，即凝胶态        [88] 。由于蛋白质一般带有净电荷，
            散速率；而 Lys 在增加穿透速率的同时，却降低了                          蛋白分子间的静电斥力不利于蛋白质凝胶化，但是
            界面压力和扩散速率；另外，Lys 还能降低界面的                           蛋白质的带电基团对于凝胶的持水性意义重大。一
            重排率，Arg 却基本无影响；最后发现，Lys 更能暴                        般在体系中如果没有高价金属离子，氢键和疏水相
            露界面蛋白的酪氨酸和色氨酸，而 Arg 更利于界面                          互作用（可能还有二硫键）将是形成凝胶网络的主
            肌球蛋白的有序排列。                                         要作用力    [89] 。
                 由此得知，Arg 和 Lys 在改善乳状液稳定性方                         如前文所述，肉肠不仅是乳化体系，还是常见
            面有着不同的机制。关于乳状液的稳定性主要存在                             的凝胶体系，为改善肉肠的感官品质，也有研究者
            两种理论，即乳状液理论和物理镶嵌理论                    [85] 。前者     采用碱性氨基酸改造肌肉蛋白的凝胶性。ZHOU 等                    [90]
            强调乳化过程中由两亲分子形成的界面膜的重要                              发现，Lys 处理过的猪肉肠（凝胶体系）具有更好
            性，该膜作为一种物理屏障，既具有一定的黏弹性，                            的色泽，并且凝胶的持水性提高，质构特性（硬度、
            还可以降低界面张力，能有效阻止油滴的聚集；后                             弹性、咀嚼性）也相应得到改善，当 Lys 添加量为
            者则强调局部环境中存在的一定浓度蛋白质会形成                             肉糜质量的 0.8%时，形成的肉肠更加致密、均匀，
            具有三维网络结构的凝胶体，油滴则被包裹在网状                             热稳定性也有所提高。ZHENG 等            [91] 也发现，Lys/Arg
            结构中，乳状液得以稳定。LI 等            [84] 在研究中还发现，          处理低钠、无磷酸盐猪肉肠后能改善香肠的色泽、
            Arg/Lys 可以促进界面蛋白的二级结构由无规卷曲                         风味，并且形成的香肠具有致密均一的三维网络结
            向有序结构（即 α-螺旋和 β-折叠）转化，而这种转                         构，持水性也得到提高。WANG 等            [92] 研究 Arg/Lys/His
            化则有利于致密、有一定机械强度的界面膜的生成                     [86] 。  对乳清蛋白热凝胶的影响，发现这 3 种碱性氨基酸
            分子间 β-折叠结构的增加表明蛋白质与蛋白质间发                           均能促进均一、多孔凝胶的形成，并且还能辅助 β-
            生强烈的相互作用，这有利于凝胶网络的形成                      [87] ，   乳球蛋白发生交联，改善凝胶持水性。
            因此，界面肌球蛋白形成的界面凝胶网络对于防止                                 在鸡肉蛋白体系中，LEI 等           [93] 研究 Lys 处理鸡
            油滴聚集具有重要作用。Arg/Lys 通过诱导肌球蛋白                        胸肉肌动球蛋白，发现 Lys 能增加蛋白表面疏水残
            的构象变化，即界面蛋白在油滴表面的渗透和蛋白                             基和活性巯基的数量。因此，改变了肌动球蛋白凝
            质本身的部分展开，增强了大豆油-肌球蛋白乳状液                            胶的热行为和微观结构，进而提高了凝胶硬度及其
            的稳定性     [84] 。                                    持水性。LEI 等     [68] 也研究了 Arg 处理对鸡肉肌动球
            4.3   蛋白凝胶性                                        蛋白理化性质和凝胶性的影响，发现 Arg 也能提高
                 蛋白质凝胶化增加了蛋白类食品的多样性。凝                          肌动球蛋白的表面活性巯基数量和疏水性，降低蛋
            胶是一种介于固体和液体的中间态形式，既具有一                             白质的储能模量；此外，处理后的蛋白质第一热转
            定的弹性、硬度等固体特性，也具备一定的黏性、                             变温度（与肌球蛋白头部相关，T M1 ）提高，而第二
            流动性等液体属性。根据交联性质，凝胶可以分为                             热转变温度（与肌球蛋白尾部或肌浆蛋白相关，T M2 ）
            共价键交联凝胶和非共价键交联凝胶。凝胶能够截                             降低  [94-95] ；持水性和不流动水 T 2 的增加，使形成的
            留水和其他小分子物质。另外，由于构成凝胶内部                             凝胶具有致密、均匀等特点。
            网状结构的作用力不同，凝胶食品的感官品质和质                                 此外，QIN 等    [67] 在研究 Arg 对盐溶性肉蛋白凝
            构特性也存在较大差异，也决定了蛋白凝胶不同的                             胶的影响中也发现了类似的规律，Arg 的加入能够
            应用途径。                                              提高凝胶的持水性、硬度、弹性、黏结性和咀嚼性，
                 一般蛋白质具有较大的相对分子质量（简称分                          另外还发现，Arg 处理会造成 T M1 和第三热转变温
            子量），它们溶于水中所形成的实质上是一种溶胶，                            度（与肌动蛋白相关，T M3 ）对应的峰消失，而 T M2
            如豆奶、肉汁、搅拌奶油或其他浓稠调味料都属于                             降低、变性焓 ΔH 2 提高，这表明肌球蛋白尾部或肌
            水溶胶的范畴。因此，蛋白质凝胶化则是蛋白质由                             浆蛋白的变性温度降低，但是变性需要更多的能量，
            溶胶态转变成凝胶态的过程。一般蛋白质的凝胶化                             由于持水性与肌球蛋白尾部或肌浆蛋白的稳定性呈
            需要两个条件：一定浓度的蛋白质和加热。这里以                             正相关性，故 Arg 处理可以提高凝胶的持水性。FU
            热诱导凝胶为例，蛋白质凝胶化涉及两个过程：一                             等 [69] 发现，Lys 能促进蛋白形成具有多孔团簇的凝
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