Page 182 - 《精细化工》2022年第12期

·2548· 精细化工 FINE CHEMICALS 第 39 卷

用、氢键、疏水相互作用和二硫键是凝胶体系中蛋白
质分子交联的主要作用力 [31] 。尿素、SDS 和 -巯基乙
醇可用于打断蛋白分子间的氢键、疏水相互作用以及二
硫键 [14] ，因而，可以通过蛋白凝胶在这 3 种溶剂中的
溶解度间接反映维持凝胶结构的作用力。不同蛋白质量
浓度复合蛋白凝胶在不同溶剂中的溶解度如图 9 所示。

图 10 不同总蛋白质量浓度马铃薯乳清复合蛋白凝胶中蛋
白的二级结构
Fig. 10 Secondary structure of protein in mixed gels of potato
and whey protein with different protein mass
concentrations

当总蛋白质量浓度从 40 g/L 增加到 60 g/L 时，-

螺旋结构含量降低了 9.5%（p<0.05）；总蛋白质量浓
图 9 不同总蛋白质量浓度马铃薯乳清复合蛋白凝胶在不 度从 40 g/L 增加到 70 g/L 时，β-折叠结构含量降低了
同溶剂中的溶解度
Fig. 9 Solubility of mixed gels of potato and whey protein 4.8%（p<0.05）；蛋白质量浓度的变化对 β-转角结构
with different protein mass concentration in different 含量没有显著影响（p>0.05）；总蛋白质量浓度从
solvents 40 g/L 增加到 50 g/L 时，无规则卷曲结构含量增加了

结果表明，氢键、疏水相互作用和二硫键对维持 8.6%（p<0.05）；总蛋白质量浓度从 50 g/L 增加到
[7]
凝胶结构的作用力都有一定贡献。这与前人报道 的 80 g/L 时，无规则卷曲结构含量增加了 10.2%（p<
疏水相互作用是马铃薯乳清复合蛋白凝胶中主要作用 0.05），但是其他二级结构则无显著差异（p>0.05）。
力的研究结果不同。这可能是由于本研究中使用的马 这些结果表明，蛋白质量浓度对复合蛋白凝胶二级结
铃薯蛋白与前人不同。本研究的马铃薯蛋白经过 pH 构影响较小，可能维持凝胶结构的分子间作用力对凝
偏移改性，蛋白结构发生了变化，与前人使用的商业 胶性质影响较大。
马铃薯蛋白结构不同。蛋白质量浓度的增加会降低凝
胶在尿素和 SDS 中的溶解度，表明增加蛋白浓度会减 3 结论
少蛋白分子间的氢键和疏水相互作用。其原因可能是 探讨了不同蛋白质量浓度马铃薯乳清复合蛋白
蛋白浓度增加，使 pH 偏移处理产生的马铃薯蛋白共 凝胶的质构、水分分布、微观结构、流变特征、凝胶
价聚集体的含量增加，在成胶过程形成了不溶的大聚 结构作用力以及凝胶中蛋白二级结构。主要结论如下：
集体。而蛋白浓度对凝胶在 β-巯基乙醇中的溶解度没 （1）马铃薯蛋白部分替代乳清蛋白形成复合蛋
有显著影响（p>0.05），表明蛋白浓度的改变对维持凝 白凝胶可以显著减少乳清蛋白的用量，并使复合凝胶
胶结构的二硫键并没有影响。其原因可能是马铃薯蛋 保持一定的质构和持水性。
白中主要蛋白 Patatin 不包含二硫键且巯基含量较低， （2）马铃薯乳清复合蛋白凝胶的最低成胶质量
复合蛋白凝胶中二硫键存在于乳清蛋白分子中主要蛋 浓度为 50 g/L，低于乳清蛋白凝胶的最低成胶质量浓
白 β-乳球蛋白的聚集体中，复合凝胶中蛋白比例不变， 度。蛋白质量浓度显著影响复合蛋白凝胶的凝胶强
蛋白浓度的增加并不会增加二硫键的相对含量。 度、胶黏性、咀嚼度和束缚水含量，但是对凝胶的弹
2.8 总蛋白质量浓度对复合凝胶中蛋白二级结构 性、恢复性、内聚性影响较小。
的影响 （3）蛋白质量浓度 80 g/L 的复合凝胶具有较好
通过 FTIR 分析得到的复合蛋白凝胶中蛋白二级 凝胶强度，与其形成致密的网络结构、网络结构孔隙
结构的含量，结果如图 10 所示。 尺寸小以及网络骨架中蛋白分子大聚集体的尺寸较小
由图 10 可见，复合蛋白凝胶中蛋白的 β-折叠和 β- 且分布均匀有关。
转角含量较高，这两种结构在蛋白二级结构中约占 （4）氢键、疏水相互作用和二硫键对维持复合
70%，而蛋白聚集体中这两种结构含量较高则可能使 蛋白凝胶结构的作用力都有一定贡献。不同蛋白质量
凝胶具有较好的刚性 [27-28] ，使复合蛋白凝胶在较低浓 浓度通过调控凝胶中蛋白分子间的氢键、疏水相互作
度保持了一定质构。 用和二硫键影响凝胶性质。