Page 94 - 《精细化工》2020年第2期

·296· 精细化工 FINE CHEMICALS 第 38 卷

层厚度，也容易进入到蛋白质多肽链内部，通过自 蛋白质分子间相互作用过于强烈则可能发生聚集，
身电荷影响蛋白质内部电荷分布；也可能与蛋白质 最终形成不溶性聚集体，溶解度显著下降 [28-29] ；蛋
部分基团构成空间位阻；还可能与蛋白质侧链某些 白质-溶剂（比如：水）间相互作用则会促进蛋白质
基团形成氢键以及影响蛋白质疏水基团的分布。这 发生水化并在蛋白质表面形成多种水化层 [30] ；蛋白
些原因共同影响蛋白质分子间、蛋白质与水间或蛋 质-共溶质（比如：γ-氨基丁酸，一种非蛋白质类氨
白质与添加剂间的相互作用力，进一步影响蛋白质 基酸）的交联、还原和/或加成作用，能够改变蛋白
构象，最终改变了蛋白质的功能性。由于蛋白质种 质表面疏水性和粒径分布等理化性质，从而改善蛋
类繁多、食品所处环境复杂、加工条件差异，碱性 白质功能性，并提高最终产品的品质 [31-33] 。
氨基酸改造蛋白质的具体机制也存在较大差异。
3 食品蛋白质功能性
2 蛋白质结构基础
蛋白质的功能性是其在加工过程中表现出来的
蛋白质是由一条或多条肽链折叠盘绕在一起具 各类行为，在食品加工、储藏及新产品开发研究中
有特殊多样性结构的生物学物质，某种意义上结构 起到的特殊作用，如溶解性、界面性质（乳化性和
决定功能。空间结构的差异则是蛋白质多肽链分子 起泡性）、水化能力、凝胶性、持水性、持油性、成
间/内各种相互作用力共同作用的结果。蛋白质之间 膜性、风味物质结合性等 [34] 。这些功能特性取决于
的基本相互作用直接影响着蛋白质的功能特性。 蛋白质自身的理化性质，但是功能性质还受到很多
蛋白质天然构象的形成是热力学驱动的结果， 因素的影响，如温度、pH 等环境因素和共同存在的
其折叠总是趋向使整个分子的总自由能维持在最低 其他食品组分（水、盐、其他蛋白质、糖类、脂类）
状态；此时，有利的相互作用被最大化，而不利的 的影响。另一方面，不同食品体系对蛋白质功能性
相互作用被最小化。促进蛋白质折叠、维持蛋白质 要求不尽相同：制作肉糜需要良好的凝胶性；制作
稳定的作用力主要分为两类：一是来自蛋白质分子 豆乳干酪、咖啡乳需要较高的乳化活性和稳定性；
内部的相互作用，如范德华力（图 3b）、二硫键（图 制作蛋白饮料又需要较高的溶解性；而香肠制品则
3e）、空间位阻（图 3f）；二是环境对蛋白质分子内 需要一定的持油性。
部的相互作用，如静电相互作用（图 3a）、氢键（图
3c）、疏水相互作用（图 3d） [23,27] 。蛋白质分子间 4 碱性氨基酸改造蛋白质功能性
或分子内存在的以上作用力，为碱性氨基酸与蛋白
4.1 蛋白质水化性
相互作用奠定了基础。 4.1.1 溶解性

溶解度是蛋白质最基本的物理性质，与蛋白质
其他功能特性的关系紧密。一般来说，蛋白质的溶
解度越高，其所呈现的功能性越好。蛋白质在水中
的溶解度受到蛋白质-蛋白质之间和蛋白质-水之间
相互作用的影响 [28,35] 。影响蛋白质溶解度的因素非
常多，有蛋白质本身的内在因素，包括亲疏水性、
分子尺寸、荷电性质、空间特性等；还有外在环境
因素，包括 pH、盐离子类型、离子浓度、温度以及
其他食品组分与蛋白质的相互作用等 [36] 。当盐
（NaCl）离子浓度升高到 0.1 mol/L 时，由于带电离
子的引入，产生了静电屏蔽效应，加入的离子中和
蛋白质表面的电荷，降低蛋白质之间的静电斥力，
蛋白质-蛋白质相互作用增加，分子聚集沉淀，最终

大豆分离蛋白的溶解度显著下降；而当离子浓度大
图 3 维持蛋白质分子稳定的各种作用力
Fig. 3 Various interactions stabilizing protein molecules 于 0.1 mol/L 后，大豆分离蛋白的溶解度又会上升，
这种现象可能是更多的离子促进了大豆蛋白中对溶

多角度理解蛋白类食品体系中蛋白质分子间/ 解度贡献最大的 11S 球蛋白中碱性亚基迁移到六聚体
分子内、蛋白质-溶剂、蛋白质-共溶质之间相互作 外部，结构的重排最终增加了大豆蛋白的溶解度 [37-38] 。
用对探寻蛋白质改造机理具有指导意义。蛋白质- 此外，盐的种类也对溶解度有影响，如盐溶盐