Page 165 - 《精细化工》2022年第1期

第 1 期 马天怡，等: L-精氨酸/L-赖氨酸改性大豆分离蛋白乳化性 ·155·

亲水性的提高 [36] 。这与疏水性（图 2A）变化趋势基 具有苯环结构的氨基酸（即 Phe、Trp 和 Tyr）
本一致。 在 260~280 nm 下有特征吸收峰，图 5 表明，L-Arg、
L-Lys 的引入均能显著降低大豆蛋白在 260~280 nm
内的吸光度。不同浓度的 L-Arg 也能降低 260~
280 nm 内的吸光度，而对比 3 g/L L-Arg 处理组和相
应 pH 对照组，降低作用差异不大。Lys 处理对 SPI
紫外光吸收度的改变作用不同于 L-Arg，3 g/L L-Lys
处理使 SPI 在 260~280 nm 内的吸光度下降程度最
小，说明 L-Lys 能够削弱因 pH 升高导致的蛋白质表
面芳香族氨基酸残基的屏蔽效应。
通过两种光谱的比较分析，发现 3 g/L L-Arg 处
理组与对应 pH 对照组具有几乎重合的荧光光谱和
紫外光谱图，说明 3 g/L L-Arg 增加 SPI 的溶解度不
是通过影响蛋白质表面 Trp 排布产生作用的，换言之，
3 g/L L-Arg 与蛋白质表面 Trp 残基之间不存在潜在的
相互作用。而对比 L-Lys 处理组与对应 pH 对照组，
可以发现 L-Lys 可能与 SPI 相互作用。L-Arg、L-Lys
对 SPI 紫外光谱的变化与荧光光谱的变化基本一致，
即它们与 SPI 相互作用促进蛋白分子疏水性折叠。
2.5 L-Arg/L-Lys 处理对 SPI 乳化性能的影响
EAI 和 ESI 可以衡量乳状液的物理稳定性，EAI
代表单位质量（g）蛋白质所能稳定的油-水界面大

图 4 L-Arg（A）/L-Lys（B）处理后的大豆分离蛋白荧 小（m ），反映乳化剂的乳化能力 [37] ；而 ESI 则反
2
光光谱图 映乳状液应对外界环境变化并维持体系不发生相分
Fig. 4 Fluorescence spectra of soybean isolate protein [38]
treated with L-Arg (A)/L-Lys (B) 离的能力 。如图 6 所示，L-Arg、L-Lys 的添加显
著提高了大豆分离蛋白的乳化活性和稳定性；相比
空白对照组，乳化活性和稳定性分别最大提高了
31.4%和 78.9%。表明经过它们改进修饰后的 SPI 更
容易在油滴表面形成界面膜，进而促进油滴的分散，
并稳定乳液油滴。较高浓度的 L-Arg、L-Lys 处理更
能提高 SPI 的乳化活性。这可能是较高浓度的 BAA
能有效提高 SPI 溶解度及 SPI-BAA 复合物充当乳化
剂所造成的。结合粒径变化规律（图 3B），发现蛋
白质溶液的粒径越小，制备的乳状液乳化活性越高，
说明较小的粒径有利于提升蛋白质的界面吸附性，
MORALES 等 [39] 也发现了类似规律。此外，图 6A 还
表明，环境的 pH 越偏离蛋白质等电点，蛋白质的
乳化活性越大。

图 5 L-Arg（A）/L-Lys（B）处理后的大豆分离蛋白紫
外光谱图
Fig. 5 Ultraviolet spectra of soybean isolate protein
treated with L-Arg (A)/L-Lys (B)