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·260· 精细化工 FINE CHEMICALS 第 36 卷

方向移动。 羊毛相比，再生羊毛角蛋白 2θ=9的衍射峰峰强下
2.3 Raman 分析 降，2θ=21的衍射峰峰强增大，这表明再生羊毛角
1
由于羊毛角蛋白在 1428~1500 cm 的 CH 2 弯曲 蛋白保留了原羊毛的二级结构，但是 -螺旋的数量
谱带的峰面积很大且不被溶解过程影响，因而可以 下降。
此峰对其进行归一化处理 [14] 。图 5 中显示了原羊毛 2.5 SDS-PAGE 测试
和再生羊毛角蛋白的归一化拉曼光谱。 图 7 是原羊毛角蛋白与再生羊毛角蛋白的电泳
结果。

图 5 原羊毛（a）和再生羊毛角蛋白（b）的拉曼光谱图
Fig. 5 Normalized Raman spectra of pristine wool (a) and
regenerated wool keratin (b) 图 7 标准蛋白（a）、原羊毛（b）和再生羊毛角蛋白（c）
的电泳图
根据 Kuzuhara [14] 的研究，二硫键谱带的峰面积 Fig. 7 SDS-PAGE patterns of protein standard (a), pristine
1
1
（485~570 cm ）与 CH 2 谱带峰面积（1428~1500 cm ） wool (b) and regenerated wool keratin (c)

的比值可以代表羊毛中二硫键的含量。经过计算，
从图 7 可以看到，原羊毛角蛋白的分子量有两
原羊毛的峰面积之比为 2.43，再生羊毛角蛋白的峰
个分布区间，分别是位于 37~60 kDa 的低硫角蛋白
面积之比为 1.81。这表明在溶解过程中，尿素-氯化 和位于 10~20 kDa 的高硫角蛋白。与原羊毛角蛋白
胆碱低共熔体系破坏了羊毛角蛋白中的二硫键。 的电泳图相比，再生角蛋白的电泳图中高分子量区
1
与原羊毛相比，再生羊毛角蛋白在 932 cm （α- 域变淡，低分子量区域颜色加深，这表明溶解过程
1
螺旋的 C—C 骨架伸展），1317 cm （α-螺旋的 C—H 中伴随着角蛋白的降解。同时，也说明在溶解过程
1
弯曲）和 1655 cm （酰胺Ⅰ带中的 α-螺旋）处有较低的 中，要合理选择溶解的温度与溶解时间，从而避免
强度，这表明再生角蛋白中 -螺旋的数量下降 [15] 。
羊毛角蛋白被过度降解。
2.4 XRD 分析
2.6 TG 分析
图 6 是原羊毛和再生羊毛角蛋白的 XRD 谱图。 图 8 是原羊毛与再生羊毛角蛋白的热重曲线。

图 6 原羊毛（a）和再生羊毛角蛋白（b）的 X 射线衍射图 图 8 原羊毛和再生羊毛角蛋白的 TGA 和 DTG 曲线
Fig. 6 XRD patterns of pristine wool (a) and regenerated Fig. 8 TGA and DTG plots of pristine wool and regenerated
wool keratin (b) wool keratin

从图 6 中可以看到，原羊毛有两个特征结晶峰， 由图 8 可知，原羊毛和再生羊毛角蛋白的热分
其中 2θ=9的衍射峰主要是由于 -螺旋所引起， 解过程分为两步，100 ℃以下的失重是由于结晶水
2θ=21的衍射峰主要是由于 -折叠所引起 [11] 。与原 的蒸发；250~400 ℃的失重是由羊毛角蛋白分子变